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Einleitung: Der inhibitorische Glycinrezeptor (GlyR) ist ein ligandengesteuerter heteropentamerer Chloridkanal aus alpha- und beta-Untereinheiten. Bisher sind vier Isoformen der alpha-Untereinheit (alpha1–alpha4) und eine beta-Untereinheit beschrieben. Durch das Ankerprotein Gephyrin ist der Glycinrezeptor mit dem Zytoskelett verbunden. Glycinrezeptoren kommen in den auditorischen Kernen des Hirnstamms vor, wo sie an der lateralen Inhibition und der Lokalisation von Schallquellen beteiligt sind. Dahingegen wurden Glycinrezeptoren in der Cochlea bisher nicht beschrieben.

Methoden: Aus den Innenohren von Wistar-Ratten (P5, P14, P24) wurde RNA isoliert und mit reverser Transkriptase in cDNA übersetzt. Die RT-PCR wurde mit spezifischen Primern von GlyR alpha1-alpha3, GlyR beta und Gephyrin durchgeführt. Für die immunhistochemischen Färbungen wurden Kryoschnitte aus Innenohren von Wistar-Ratten verwendet, welche vorher mit 2% Paraformaldehyd fixiert worden waren.

Ergebnisse: Die RT-PCR zeigte GlyR beta- und Gephyrin- Transkripte in der Rattencochlea am postnatalen Tag P5, P14 und P24, während eine Expression von GlyR alpha3 - Transkripten erst ab P14 beobachtet wurde. Die subzelluläre Lokalisation von GlyR alpha, beta und Gephyrin in inneren und äußeren Haarzellen sowie in Spiralganglien wurde durch immunhistochemische Untersuchungen bestimmt.

Schlussfolgerungen: In dieser Studie wurden erstmals Untereinheiten des Glycinrezeptors und das Ankerprotein Gephyrin in der Cochlea nachgewiesen. Dabei wurde eine entwicklungsabhängige Regulation der Untereinheit GlyR alpha3 gezeigt. Der Nachweis von Glycinrezeptoren im Innenohr der Ratte legt die Vermutung nahe, dass Glycin an der Modulation der auditorischen Signalverarbeitung in der Cochlea beteiligt sein könnte.