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Bestimmung der Proteinsignatur von Nasenpolypen und Veränderung nach topischer Kortikoidgabe
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Veröffentlicht: | 24. April 2007 |
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Einleitung: Die Pathogenese der Polyposis nasi ist trotz umfangreicher Studien bislang nicht grundlegend geklärt. Die Analyse der Proteomstruktur mittels 2D-Gel-Elektrophorese (2D-PAGE) und anschließender Identifizierung durch Massenspektrometrie (MS) bietet neuartige, umfassende Ansätze zur Erforschung der Pathogenese. Ziel der Studie war es, die Proteinsignatur von Nasenpolypen zu bestimmen, Charakteristika der Ausbildung von Polypen zu definieren und die Veränderung der Proteinstruktur nach topischer Kortikoidgabe zu analysieren.
Methoden: Es erfolgte die intraoperative Entnahme von Nasenpolypen. Die daraus extrahierten Proteingemische wurden mittels 2D-PAGE aufgetrennt, durch Bildanalyse verglichen und in ihrer Expression veränderte Proteine durch Massenspektrometrie identifiziert.
Ergebnisse: Die Methode konnte reproduzierbar etabliert werden und das Proteinmuster einer Referenzgruppe konnte verifiziert werden. Es zeigten sich keine Unterschiede in der Proteinsignatur bezüglich der Seite der Polyposis bei einem Patienten. Der intraindividuelle Vergleich bei einseitiger Gabe von topischem Kortikoid zeigte eine veränderte Proteinsignatur. Die veränderten Proteine konnten mit MS identifiziert werden und in den biochemischen Kontext eingeordnet werden.
Schlussfolgerung: Die 2D-PAGE bietet eine verlässliche Methode zur Evaluation der Proteinsignatur von Nasenpolypen. Die Identifikation mittels MS kann Aufschluss über die pathogenetischen Mechanismen bei der Entstehung von Nasenpolypen geben.
Schlüsselwörter: Nasenpolyp, Kortison, Proteomanalyse, Massenspektrometrie