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Laminine bilden eine Familie von heterotrimeren Glykoproteinen, welche aus jeweils einer α-, β- und γ-Kette aufgebaut sind. Innerhalb der extra- zellulären Matrix vermitteln sie Zelldifferenzierung, Adhäsion und Migration. Neuere Untersuchungen legen eine Beteiligung von Lamininen bei Invasionsverhalten und Metastasierung von Tumoren nahe. In dieser Studie soll die Rolle von Lamininen bei Tumorwachstum und Rezidivneigung von Speicheldrüsentumoren untersucht werden.

Mit Hilfe von Immunfluoreszenztechniken wurde erstmals die differentielle Expression aller bisher bekannten Laminin-Untereinheiten in normalem Speicheldrüsengewebe beschrieben. So konnten z.B. die Ketten α2, α4 und γ1 den Acini zugeordnet werden, während die α3-, β2- und γ2- Ketten hauptsächlich in Ausführungsgängen nachgewiesen werden konnten. α5- und β1-Ketten wurden dagegen sowohl in Acini als auch in Gangstrukturen detektiert.

Mit Hilfe von Oligo-Microarrays wurden Unterschiede in der Transkriptverteilung der Laminin-Untereinheiten zwischen pleomorphem Adenom und korrespondierendem Normalgewebe analysiert. Dabei konnte eine Hochregulation für mRNA der α3-, α5- und β1-Ketten demonstriert werden. Diese Ketten ergaben auch in Immunfluoreszenzfärbungen von pleomorphen Adenomen ein intensives Signal.

Die bisherigen Ergebnisse zeigen am Beispiel des pleomorphen Adenoms eine veränderte Lamininexpression in Parotistumoren sowohl auf RNA- als auch auf Proteinniveau. Anhand primärer Parotis-Tumorzellen soll der Einfluß von Lamininen auf das Migrations- und Adhäsionsverhalten analysiert werden.