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Zur Entwicklung von Biomaterialoberflächen für den Knochenkontakt finden zunehmend Hauptkomponenten der extrazellulären Matrix, insbesondere Kollagen, Verwendung. Schichten aus Kollagenfibrillen können als Grundmatrix für die Einbeziehung anderer organischer Bestandteile der extrazellulären Matrix des Knochens, wie Glykosaminoglykane (GAG), dienen. Für die Entwicklung neuer Mittelohrprothesen, die eine knochenfeste Verbindung mit den Ossikelresten eingehen sollen, wurden verschiedene Kollagene mit artifiziellen GAGs auf ihr Fibrillogenese-, Einwachs-, sowie Freisetzungsverhalten untersucht und nachfolgend eine geeignete Beschichtungsmethode etabliert.

Zwei Kollagene Typ II (Rind und Huhn) sowie drei verschiedene GAGs (unmodifizierte Hyaluronsäure (Hya), 6,6% sulfatierte Hya, Heparansulfat) werden untersucht. Das Fibrillogeneseverhalten wurde turbodimetrisch bestimmt. Zur Bestimmung des Kollagenanteils in den Fibrillen, wurde der Lowry-Assay und zur Bestimmung des Anteils der GAGs der Hexosamin-Assay angewendet. Mittels Sirius Red Assay wurde ein Beschichtungsverfahren für die Prothese ausgewählt. Es standen zwei Möglichkeiten zur Verfügung, die Fibrillogenese wurde in Anwesenheit der Prothesen durchgeführt und die Beschichtung dann eingetrocknet und die Prothesen wurden in ein Homogenisat aus Kollagen-Fibrillen getaucht und die Beschichtung getrocknet.

Hühner-Kollagen Typ II zeigt die besten Werte für die Kollagenintegration. Hya werden erst bei relativ hohen Konzentrationen (ca. 250 µg/ml) in Fibrillen eingebaut. Nach derzeitigem Erkenntnisstand ist die 6,6% sulfatierte Hya zu favorisieren. Im Tierversuch wird also Kollagen II vom Huhn mit 6,6% sulfatierter Hya beschichtet durch das Eintauchen in das Homogenisat und anschließender Trocknung.

Unterstützt durch: BMBF (FKZ 01EZ0747)