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80. Jahresversammlung der Deutschen Gesellschaft für Hals-Nasen-Ohren-Heilkunde, Kopf- und Hals-Chirurgie e. V.

Deutsche Gesellschaft für Hals-Nasen-Ohren-Heilkunde, Kopf- und Hals-Chirurgie e. V.

20.05. - 24.05.2009, Rostock

Analyse differentiell exprimierter Proteine bei Plattenepithelkarzinomen des Kopf-Hals-Bereiches (HNSCC) mittels MALDI-TOF und Immunhistochemie

Meeting Abstract

  • corresponding author Uta Thiel - HNO Uniklinik Mainz, Mainz
  • Ralph Feltens - HNO Uniklinik Mainz, Mainz
  • Boris Adryan - Institute of Genetics, Cambridge, England
  • Rita Gieringer - HNO Uniklinik Mainz, Mainz
  • Robert Schuon - HNO Uniklinik Mainz, Mainz
  • Thomas Fillies - MKG Uniklinik, Münster
  • Franz Grus - Augenklinik Uniklinik, Mainz
  • Wolf Mann - HNO Uniklinik Mainz, Mainz
  • Jürgen Brieger - HNO Uniklinik Mainz, Mainz

Deutsche Gesellschaft für Hals-Nasen-Ohren-Heilkunde, Kopf- und Hals-Chirurgie. 80. Jahresversammlung der Deutschen Gesellschaft für Hals-Nasen-Ohren-Heilkunde, Kopf- und Hals-Chirurgie. Rostock, 20.-24.05.2009. Düsseldorf: German Medical Science GMS Publishing House; 2009. Doc09hnod452

DOI: 10.3205/09hnod452, URN: urn:nbn:de:0183-09hnod4523

Veröffentlicht: 17. April 2009

© 2009 Thiel et al.
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Gliederung

Text

Studienhintergrund: Plattenepithelkarzinome des Kopf-Hals-Bereiches (HNSCC) stellen mehr als 5% aller Tumorerkrankungen weltweit, sind schlecht therapierbar und haben eine ungünstige Prognose. Ziel dieser Studie war es Proteinbiomarker nachzuweisen, die sich in Tumorzellen von Plattenepithelkarzinomzellen finden, nicht aber in normalem Gewebe und Hinweise für Erkennung, Differenzierung, Prognose und Therapie liefern.

Studiendesign: Proteine von 9 Gewebeproben-Paaren (Schleimhaut aus Tumorregionen und gesunde Schleimhaut aus dem Tumorrand) wurden mittels zweidimensionaler Polyacrylamid-Gelelektrophorese aufgetrennt. Die erhaltenen Proteinmuster wurden jeweils paarweise verglichen, die Proteinspots quantifiziert und mittels MALDI-TOF MS analysiert. Anschließend Verifizierung der Ergebnisse durch Immunhistochemie.

Ergebnisse: 6 Proteine die mit der Tumorentstehung von HNSCC assoziiert sind konnten identifiziert werden. Am besten geeignet zur Differenzierung zwischen HNSCC und Normalgewebe waren Heat shock 90, Vimentin, Prolyl-4-Hydroxylase, Stratifin Tropomyosin und Involucrin. Im nächsten Schritt erfolgte die immunhistochemische Aufarbeitung in der die Überexpression der Biomarker bestätigt werden konnte.

Schlussfolgerung: Wir konnten 6 Kandidatenproteine eingrenzen. Der Wert der identifizierten Proteine für die Prognose und eventuell als therapeutisches target muss nun in weiteren Studien verifiziert werden.

Unterstützt durch: Uta Judith Elena Thiel, Ralph Feltens, Boris Adryan, Rita Gieringer, Karin Bakes, Simone Mendler, Robert Schuon, Thomas Fillies, Franz Grus, Wolf J. Mann, Juergen Brieger