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Titin: ein weiteres Protein im Gelenkknorpel?
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Veröffentlicht: | 19. Oktober 2004 |
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Text
Fragestellung
Titin bildet ein Filamentsystem in der quergestreiften Muskulatur der Vertebraten. Dort kann das Titin-Filament als Spannungssensor einer Vernetzung der Muskelbiomechanik mit trophischen Signalwegen dienen. Es stellt sich die Frage, ob dieses Protein im biomechanisch beanspruchten hyalinen Knorpel vorkommt um moeglicherweise weitere Signalwege mechanisch zu modulieren.
Methoden
Polyadenylierte RNA wurde aus Knorpelgewebe arthrotischer Kniegelenke und aus Monolayerzellkulturen isoliert. Mittels spezifischer Primerpaare wurde diese durch die RT - PCR auf Titin-Transkripte durchmustert. Komplementär wurden immunhistologische Färbungen an Knorpelpräparaten von 7 Patienten durchgeführt, die mit einem künstlichen Kniegelenkersatz versorgt wurden. Sowohl beim RT-PCR als auch bei den Färbungen wurde nach den Titin-Federlementen gefahndet.
Ergebnisse
Immunhistologisch wurde der PEVK - Anteil (Federbereich des Titins; AK: 9D10) bei allen Proben im Bereich der Chondrozyten nachgewiesen. Der zweite nachgewiesene Anteil entsprach dem Titin-N-Terminus. Er konnte bei 6 Proben zellulär und extrazellulär nachgewiesen werden, bei einer Probe nur zellulär. Konsistent mit der Immunohistologie zeigte auch die RT-PCR aus Monolayerkulturen die Expression des Titin-N-Terminus.
Schlussfolgerungen
Es konnten zwei Abschnitte des Titins, die PEVK-Federregion und der N-Terminus (Z1 - Z2) im Gelenkknorpel nachgewiesen werden. Sie treten offensichtlich intrazellulär und extrazellulär in unterschiedlichen Mustern auf. Unsere Daten könnten dafür sprechen, dass das Titin im hyalinen Knorpel ebenfalls mechanisch modulierte Signaltransmitterfunktionen wahrnimmt, wodurch es möglicherweise als elastisches Federelement neu in das Verständnis der Biomechanik des Gelenkknorpels mit einzubeziehen ist.