gms | German Medical Science

68. Jahrestagung der Deutschen Gesellschaft für Unfallchirurgie
90. Tagung der Deutschen Gesellschaft für Orthopädie und Orthopädische Chirurgie
45. Tagung des Berufsverbandes der Fachärzte für Orthopädie in Zusammenarbeit mit dem Deutschen Verband für Physiotherapie – Zentralverband der Physiotherapeuten/Krankengymnasten

19. bis 23.10.2004, Berlin

Titin: ein weiteres Protein im Gelenkknorpel?

Meeting Abstract (DGOOC 2004)

  • M.L.R. Schwarz - Labor für Biomechanik und experimentelle Orthopädie, Orthopädische Universitätsklinik Mannheim
  • S.H. Witt - Institut für Anästhesie, Anästhesiologische Universitätsklinik Mannheim
  • J. Stöve - Orthopädische Universitätsklinik Mannheim
  • - Wald B. Schneider - Labor für Biomechanik und experimentelle Orthopädie, Orthopädische Universitätsklinik Mannheim
  • H.-P. Scharf - Orthopädische Universitätsklinik Mannheim
  • S. Milz - Anatomische Anstalt, LMU München, Lehrstuhl I

Deutsche Gesellschaft für Unfallchirurgie. Deutsche Gesellschaft für Orthopädie und orthopädische Chirurgie. Berufsverband der Fachärzte für Orthopädie. 68. Jahrestagung der Deutschen Gesellschaft für Unfallchirurgie, 90. Tagung der Deutschen Gesellschaft für Orthopädie und Orthopädische Chirurgie und 45. Tagung des Berufsverbandes der Fachärzte für Orthopädie. Berlin, 19.-23.10.2004. Düsseldorf, Köln: German Medical Science; 2004. Doc04dguN12-1557

Die elektronische Version dieses Artikels ist vollständig und ist verfügbar unter: http://www.egms.de/de/meetings/dgu2004/04dgu0752.shtml

Veröffentlicht: 19. Oktober 2004

© 2004 Schwarz et al.
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Gliederung

Text

Fragestellung

Titin bildet ein Filamentsystem in der quergestreiften Muskulatur der Vertebraten. Dort kann das Titin-Filament als Spannungssensor einer Vernetzung der Muskelbiomechanik mit trophischen Signalwegen dienen. Es stellt sich die Frage, ob dieses Protein im biomechanisch beanspruchten hyalinen Knorpel vorkommt um moeglicherweise weitere Signalwege mechanisch zu modulieren.

Methoden

Polyadenylierte RNA wurde aus Knorpelgewebe arthrotischer Kniegelenke und aus Monolayerzellkulturen isoliert. Mittels spezifischer Primerpaare wurde diese durch die RT - PCR auf Titin-Transkripte durchmustert. Komplementär wurden immunhistologische Färbungen an Knorpelpräparaten von 7 Patienten durchgeführt, die mit einem künstlichen Kniegelenkersatz versorgt wurden. Sowohl beim RT-PCR als auch bei den Färbungen wurde nach den Titin-Federlementen gefahndet.

Ergebnisse

Immunhistologisch wurde der PEVK - Anteil (Federbereich des Titins; AK: 9D10) bei allen Proben im Bereich der Chondrozyten nachgewiesen. Der zweite nachgewiesene Anteil entsprach dem Titin-N-Terminus. Er konnte bei 6 Proben zellulär und extrazellulär nachgewiesen werden, bei einer Probe nur zellulär. Konsistent mit der Immunohistologie zeigte auch die RT-PCR aus Monolayerkulturen die Expression des Titin-N-Terminus.

Schlussfolgerungen

Es konnten zwei Abschnitte des Titins, die PEVK-Federregion und der N-Terminus (Z1 - Z2) im Gelenkknorpel nachgewiesen werden. Sie treten offensichtlich intrazellulär und extrazellulär in unterschiedlichen Mustern auf. Unsere Daten könnten dafür sprechen, dass das Titin im hyalinen Knorpel ebenfalls mechanisch modulierte Signaltransmitterfunktionen wahrnimmt, wodurch es möglicherweise als elastisches Federelement neu in das Verständnis der Biomechanik des Gelenkknorpels mit einzubeziehen ist.